El enlace disulfuro es principalmente un enlace covalente entre los residuos de la cadena lateral en la misma proteína o puede ser una proteína diferente.
Además del enlace peptídico, el enlace disulfuro es un tipo diferente de enlace covalente, está presente en la molécula de proteína. Este enlace se forma debido a la oxidación del grupo sulfhidrilo o tiol (grupo SH) proveniente del residuo de cisteína (aminoácido no esencial). Enlace disulfuro expresado como RSSR1 y también conocido como bono SS.
En este artículo, "Qué es un enlace disulfuro", se describen brevemente diferentes hechos del enlace disulfuro, como el procedimiento de formación, los tipos y las funciones del enlace disulfuro.
¿Cómo se forman los enlaces disulfuro?
El procedimiento de formación del enlace disulfuro se describe en este punto.
El enlace disulfuro es un tipo de enlace covalente en el que dos grupos tiol (grupo SH) generados a partir de dos residuos de cisteína están involucrados en la formación de este enlace. S– el anión procedente de una cisteína actúa como un nucleófilo y ataca al otro residuo de la cadena lateral de cisteína desde el enlace disulfuro.
La reacción de formación de un enlace disulfuro es:
R-SH + R1-SH + (1/2)O2 ⇌ RSR1 + H2O
La formación del enlace disulfuro implica la transferencia de dos electrones y esta transferencia tiene lugar desde el grupo sulfhidrilo reducido (SH) del residuo de cisteína a la forma oxidada de cistina (SS).
Para saber más por favor siga: Enlace peptídico frente a enlace fosfodiéster: análisis comparativo y hechos
Tipo de enlace disulfuro
El enlace disulfuro es un enlace covalente químico presente en la estructura terciaria de la proteína. Es uno de los tipos importantes de enlace como el enlace peptídico, enlaces de hidrógeno Interacción del puente salino presente en la proteína.
Enlace disulfuro en proteínas
Con el enlace peptídico, el enlace disulfuro también es un enlace muy esencial en péptidos o proteínas. Es un enlace más fuerte que los otros enlaces que contribuyen en la estructura terciaria de la proteína.
Disulfuro el enlace está presente en casi todos los tipos de proteína extracelular (utilizado en sistemas de estructura celular). Este enlace es uno de los componentes integrales de la estructura secundaria y terciaria de la proteína (el enlace peptídico es el bloque de construcción de la estructura primaria).
El enlace disulfuro generalmente consta de dos partes, una es una parte polar o una parte hidrofílica y otra es una parte no polar o una parte hidrofóbica. Entre estas dos partes, la parte hidrofóbica está orientada hacia la superficie interna de la proteína, mientras que la parte hidrofílica está dirigida hacia la superficie externa del enlace. Esta orientación de la parte polar o hidrófila ayuda a formar el vínculo entre dos aminoácidos restante.
La energía de disociación de enlace promedio del enlace disulfuro es de aproximadamente 50 kcal/mol y la longitud del enlace SS es de casi 2 angstorm. El enlace disulfuro es un enlace muy fuerte y de muy corto alcance.
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Para saber más por favor siga: 15 ejemplos de enlaces covalentes coordinados: información y hechos detallados
Función de enlace disulfuro
Funcion de enlace disulfuro en la determinación de la estructura de proteína está muy extendida.
La actividad principal del enlace disulfuro es proporcionar estabilización a la estructura 3D de la proteína y exhibir un procedimiento redox fisiológicamente apropiado. El enlace disulfuro es una parte esencial en el plegamiento y la estabilidad de las proteínas. La estructura terciaria de la proteína se estabiliza mediante la interacción de disulfuro.
El enlace disulfuro gobierna el proceso biológico básico en un organismo vivo. El proceso de transferencia de electrones (dos electrones se transfieren de la cisteína a la cistina) es acelerado por las enzimas tirodoxina. El disulfuro máximo se forma intramolecularmente, en algunos casos especiales, este enlace se puede formar entre dos residuos de cisteína vecinos y conduce al único enlace covalente natural en la formación del polipéptido.
La escisión del enlace disulfuro en la proteína puede causar el colapso de la conformación de varios procesos biológicos y la falla en la formación adecuada del enlace disulfuro puede ser la razón de trastornos graves a medida que las moléculas de proteína forman agregados y dan como resultado la muerte celular.
Para saber más, consulte: ¿Es el HBr iónico o covalente? ¿Por qué? Cómo, características y hechos detallados
¿Se pueden romper los enlaces disulfuro por oxidación?
El enlace disulfuro se puede romper mediante el proceso de oxidación-reducción y agregando un agente oxidante y reductor. El más ampliamente usado agentes reductores para evitar la oxidación es el enlace disulfuro es β-mercaptoetanol conocido como BME y ditiotritol (DTT).
El procedimiento de reducción de oxidación en la proteína se lleva a cabo a través del camino in vitro y es una reacción de intercambio entre el tiol y el disulfuro. El enlace disulfuro generalmente se forma por la oxidación del grupo tiol (SH) presente en
Los enlaces disulfuro son fácilmente oxidados por varios tipos de oxidantes y las constantes de velocidad son bastante altas (105-107 M-1 S-1). El intermedio que se forma en el medio de reacción son los tiosulfinatos [RSS(=O)R.]. Este producto intermedio sufre una oxidación adicional y, al final de la oxidación, se produce la escisión del enlace disulfuro.
¿Se puede romper el enlace disulfuro con el calor?
El enlace disulfuro no se puede romper aplicando energía térmica. El calor desnaturaliza principalmente la proteína (las proteínas se desdoblan de la estructura plegada).
La ruptura del enlace disulfuro es básicamente un proceso irreversible. La ruptura del enlace disulfuro provoca la desnaturalización de la proteína a la temperatura de fusión (en la que la proteína se desnaturaliza). Esto se realiza a través de la reacción de intercambio disulfuro-tiol.
En presencia de MTS (metanotiosulfonato) el calor inducido reacción de intercambio Se impide el paso de disulfuro a tiol y se mejora el poder de resistencia al calor de la proteína.
La energía térmica interrumpe el enlace de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas no polares en las proteínas. La aplicación de calor aumenta la energía interna así como la energía cinética dentro de las moléculas. Por lo tanto, las moléculas comienzan a vibrar rápidamente y los enlaces débiles presentes en el grupo de moléculas se rompen.
El enlace disulfuro se forma por la interacción hidrofóbica e hidrofílica. Debido a la absorción de calor, los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas se interrumpen y, como resultado, se produce la rotura del enlace de hidrógeno.
La energía de disociación del enlace de hidrógeno es de aproximadamente 12-30 kilojulios/mol y para el enlace disulfuro es de casi 251 KJ/mol. Por lo tanto, la escisión del enlace disulfuro no se produce al aplicar energía térmica normal.
Las proteínas globulares existen básicamente en la condición de equilibrio entre estados plegados y desplegados. En condiciones normales, el estado plegado es el más favorecido. La aplicación de energía térmica es casi igual a la temperatura de fusión (Tm), la proteína comienza a desplegarse, es decir, se está produciendo la desnaturalización de la proteína.
Para saber más por favor vaya a: Enlace peptídico frente a enlace disulfuro: análisis comparativo y hechos
¿Se puede romper el enlace disulfuro con agua?
Se puede predecir con mucha precisión que el agua no puede romper el enlace disulfuro.
Los enlaces disulfuro son enlaces covalentes químicos muy fuertes y su energía de disociación de enlaces también es bastante alta en comparación con otros enlaces covalentes similares. Da estabilización a la estructura terciaria de la proteína. No es posible romper un enlace disulfuro agregando agua.
Si alguna solución acuosa alcalina participa en la reacción con enlace disulfuro, los iones de hidróxido (OH–) ataca el enlace disulfuro y formará un nuevo enlace con uno de los átomos de azufre de los dos átomos de azufre formados enlace disulfuro. Como resultado, se romperá el enlace disulfuro.
La reacción anterior se conoce como hidrólisis alcalina de enlace disulfuro.
Preguntas más frecuentes (FAQ)
Algunas preguntas frecuentes sobre el enlace disulfuro se responden a continuación.
¿Cómo se puede prevenir la formación del enlace disulfuro?
Respuesta: El pH de la muestra debe ser bajo (pH 3-4 o inferior). A pH bajo, los grupos tiol (SH) se protonan y no pueden participar en la reacción de formación de enlaces.
¿Cómo afectan los enlaces disulfuro a la estabilidad de las proteínas?
Respuesta: Los enlaces disulfuro reducen la entropía en la molécula de proteína en su estado desnaturalizado.
¿Los enlaces disulfuro se forman espontáneamente?
Respuesta: Sí, los enlaces disulfuro se pueden formar en un proceso espontáneo por el oxígeno molecular.
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