Las proteínas transmembrana o proteínas integrales de membrana están incrustadas en la membrana celular y atraviesan la membrana de bicapa lipídica.
Estas proteínas transmembrana generalmente tienen tres dominios diferentes: un dominio citosólico (para transmitir señales al interior de la célula), un dominio transmembrana y un dominio exoplásmico que cuelga fuera de la célula, actuando como receptor. La naturaleza química y la estructura de estos dominios varían mucho.
Aún así, en general, el dominio transmembrana está compuesto por residuos hidrofóbicos que generalmente adoptan la configuración de una hélice alfa o una hoja beta formada por múltiples cadenas beta.
Las proteínas integrales comprenden casi el 20-30 % del contenido de proteínas de una célula, y están fuertemente fijadas en la membrana, de modo que los investigadores a menudo tienen que recurrir a condiciones más estrictas que involucran agentes caotrópicos como urea 6-8M, tiocianato, perclorato de litio o guanidinio. cloruro para interrumpir las interacciones hidrofóbicas de estas proteínas con la membrana para facilitar su extracción.
Función de las proteínas transmembrana
Estas proteínas realizan diversas funciones fisiológicas en una célula, desde proteínas de unión hasta reconocimiento, transporte, anclaje y transducción.
Los GPCR funcionan en varias vías de señalización celular y son uno de los tipos de receptores más críticos que participan en vastos procesos fisiológicos, como la activación de la transcripción de ciertos genes en respuesta a un ligando.
La bacteriorrodopsina es una proteína multipaso utilizada por las bacterias fotosintéticas para capturar la luz. La absorción de fotones induce ciertos cambios conformacionales en la proteína, lo que le permite generar un gradiente de protones que eventualmente se utilizará para sintetizar ATP.
acuaporinas
Varios tipos de acuaporinas transportan moléculas como agua, moléculas solubles en agua y glicerol a través del membrana celular.
La acuaporina 0 (un homotetrámero) es la más abundante en el cristalino de los mamíferos.
Las acuagliceroporinas son únicas en el transporte de moléculas sin carga como la urea y el amoníaco a través de la membrana.
La membrana externa de las bacterias gramnegativas, como E. coli, tiene diferentes porinas para transportar diferentes disacáridos (azúcar) al interior de la célula.
Canales de iones
Muchas hélices alfa contienen proteínas integrales de los canales iónicos, como los canales iónicos de sodio activados por voltaje, que son cruciales para generar impulsos nerviosos.
Receptores de células inmunitarias
El receptor de células T contiene una hélice alfa y es fundamental para el funcionamiento adecuado de las respuestas de las células T en la inmunidad contra una enfermedad. Lo mismo es cierto para los receptores de células B.
Varios enzimas en bacterias son proteínas transmembrana, como la enzima metano monooxigenasa, que pueden oxidar el enlace CH del metano.
Proteínas dirigidas a varios orgánulos celulares, como los dirigidos al retículo endoplásmico y otros, tienen una enzima llamada péptido señal peptidasa en la membrana celular.
Esta enzima reconoce el péptido señal específico del orgánulo en una cadena polipeptídica entrante y lo escinde, por lo que funciona en la distribución subcelular adecuada de varias cadenas polipeptídicas.
Localización subcelular
Proteínas dirigidas a varios orgánulos celulares, como las dirigidas al retículo endoplásmico y otros, tienen una enzima llamada péptido señal peptidasa en la membrana celular.
Esta enzima reconoce el péptido señal específico del orgánulo en una cadena polipeptídica entrante y lo escinde, por lo que funciona en la distribución subcelular adecuada de varias cadenas polipeptídicas.
Fosfolipasas
La fosfolipasa A1 en la membrana externa de las bacterias gramnegativas es una proteína transmembrana de tipo III. Desempeña un papel en diversas actividades celulares, entre las que se encuentra la secreción de péptidos tóxicos, por nombrar algunas.
Proteínas de unión
Estas proteínas transmembrana son un componente crucial de la adhesión celular a la matriz extracelular y forman varias uniones como brechas y uniones estrechas entre las células.
Las uniones comunicantes permiten la comunicación directa entre las células. Las uniones gap permiten el intercambio de moléculas pequeñas como iones, azúcares y aminoácidos. La conexina es una proteína de unión gap.
reconocimiento celular
Las proteínas transmembrana glicosiladas están involucradas en el reconocimiento celular, y un ejemplo común es la tipificación del grupo sanguíneo ABO. Estos oligosacáridos determinan el grupo sanguíneo de una persona y son clínicamente muy importantes.
Transporte de glucosa
Varias proteínas transmembrana forman diferentes transportadores y canales cerrados en la membrana para facilitar la difusión de varias moléculas. GLUT-1 o transportador de glucosa 1 es una de esas proteínas integrales de membrana.
Estructura de proteínas transmembrana
Estructuralmente, la hélice alfa es la estructura más común en el dominio transmembrana de las proteínas integrales, y una razón parcial del predominio de esta hélice alfa sobre otras estructuras secundarias es la favorable interacción hidrófoba y de van der Waals entre los lípidos de la bicapa y la amino hidrófoba. residuos de ácido y cadenas laterales hidrofóbicas de aminoácidos.
La topología de las proteínas transmembrana que miran hacia el citosol y la matriz extracelular es diferente y permanece igual a lo largo de la vida de esta proteína. Las proteínas periféricas muestran movimientos flip-flop en una bicapa lipídica, pero tales movimientos son un gran no para las proteínas transmembrana.
Proteínas transmembrana tipo I
Estas proteínas atraviesan la membrana una vez.
El número de dominios, especialmente el dominio transmembrana, que asegura el alojamiento estable de la proteína en la membrana, depende en gran medida del tipo de proteína. T
El número suele oscilar entre un dominio transmembrana y muchos. La glicoforina A en la superficie de los glóbulos rojos es una proteína transmembrana común de un solo paso comúnmente llamada proteína transmembrana tipo I.
Proteínas transmembrana tipo II
A diferencia de las proteínas de tipo I, los receptores acoplados a proteína G (GPCR) abarcan la membrana siete veces (proteínas transmembrana de tipo II) y, por lo tanto, también se denominan receptores de serpentina..
Las acuaporinas son otro ejemplo de proteínas transmembrana que contienen hélices alfa asociadas con el transporte de agua, glicerol y otras sustancias solubles en agua hacia el interior de la célula. Las cadenas laterales hidrofóbicas del dominio de la hélice están excluidas del interior de la hélice y forman interacciones de van der Waal con las cadenas de acilo de los lípidos de la bicapa.
Sin embargo, la hélice no contiene únicamente aminoácidos hidrófobos/sin carga. También tiene aminoácidos hidrofílicos/cargados, que participan en la formación de enlaces de hidrógeno con otros aminoácidos cargados de la hélice, lo que ayuda a estabilizar la hélice misma.
Proteínas transmembrana tipo II
La hélice alfa podría dominar el motivo transmembrana en la mayoría de las proteínas, pero este no es el único motivo que se encuentra en una proteína integral. Múltiples hebras beta están unidas por un bucle de horquilla de una estructura en forma de barril llamada barril beta que alberga una cavidad en el centro para el transporte de moléculas.
Es un motivo secundario común en el caso de varios porinos. Estos barriles beta que contienen proteínas transmembrana se denominan comúnmente proteínas transmembrana tipo III.
Estructuralmente, estas porinas son homotrímeros porque están compuestos por tres subunidades idénticas, cada una de las cuales tiene 16 cadenas beta que forman un barril. El interior de esta porina es hidrófilo para permitir el transporte de sustancias hidrófilas al interior de la célula; sin embargo, la parte exterior de este barril beta es hidrófoba e interactúa con los lípidos de la bicapa para garantizar la estabilidad de este poro.
La característica única de estas proteínas de barril beta es una disposición alterna de aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos. Más de 50 de este tipo las proteínas contienen un barril beta y dependen de la orientación de las hebras beta. Estos pertenecen a tres categorías principales: el motivo de la llave griega, el motivo del rollo de gelatina y el motivo de arriba y abajo.
Proteínas transmembrana tipo IV
Algunas proteínas transmembrana tienen anclajes de lípidos adicionales para una mayor estabilización, y se conocen como proteínas transmembrana de tipo IV o proteínas ancladas en lípidos.
Los anclajes lipídicos comunes incluyen ácido mirístico, ácido palmítico, cadenas de acilo prenilado y glicofosfatidilinositol (GPI).
Entre estos, los anclajes GPI se encuentran en el exterior de la célula, es decir, en el lado exoplásmico de la bicapa lipídica, pero el resto de estos anclajes se encuentran en el lado interior de la membrana, que es el velo endocitosólico de la membrana celular.
El isopreno que contiene 5 carbonos es el precursor para construir anclajes de prenilo. Las bacterias carecen de proteínas ancladas a GPI, pero en eucariotas como los humanos, realizan una amplia gama de funciones como la transducción de señales dependiente del receptor, la adhesión celular e incluso funciones enzimáticas.
Conclusión
La estructura de estas proteínas varía desde proteínas de paso único hasta proteínas de paso múltiple, y la mayoría de ellas albergan una hélice alfa como estructura secundaria predominante. Estas proteínas están involucradas en diversas funciones, desde servir como proteínas de canal hasta la señalización celular.
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