Las enzimas son “gnomos” de todo proceso celular. esLas enzimas son moléculas de proteínas funcionales. Estas biomoléculas asisten a diversas reacciones metabólicas y participan tanto en procesos de anabolismo como de catabolismo. Mejoran las velocidades de reacción y dan como resultado productos fisiológicamente significativos.
- deshidrogenasa
- oxidasas
- reductasa
- Peroxidasa
- Oxigenasa
- Metiltransferasa
- Aciltransferasa
- glicosiltransferasa
- transaminasa
- Fosfotransferasa
- Azufre-transferasa
- Nucleasa
- Glicosilasa
- Peptidasa
- liasa
- Isomerasa
- epimerasa
- racemasa
- mutasa
- Ligasa
- Quinasa
- descarboxilasa
deshidrogenasa
La deshidrogenasa es un tipo de enzima oxidorreductasa. Cataliza la oxidación del sustrato al reducir un aceptor de electrones como NAD+ o NADP++ o FAD o cualquier coenzima flavina. Esta enzima facilita la eliminación de hidrógeno a un aceptor de electrones junto con la liberación de un protón o la transferencia de dos átomos de hidrógeno.
Ejemplos: aldehído deshidrogenasas, piruvato deshidrogenasa, succinato deshidrogenasa
Oxidasa
Este la enzima provoca la oxidación al transferir hidrógeno del sustrato al aceptor, es decir, oxígeno. Facilita la oxidación de los enlaces CN y CO que se reducen a peróxido de hidrógeno. Ejemplos: xantina oxidasa, citocromo P450 oxidasa, polifenol oxidasa.
reductasa
Esta enzima cataliza la reacción de reducción no reversible. También actúa como una enzima deshidrogenasa. Ejemplo: nitrato reductasa. Es una enzima importante para la asimilación de nitrógeno.
Peroxidasa
Esta enzima también pertenece al grupo de las oxidorreductasas. Facilita la oxidación del sustrato por la intervención del peróxido de hidrógeno y libera moléculas de agua y oxígeno. La mayoría de ellos contienen una proteína hemo férrica en el sitio catalítico. Estas enzimas actúan principalmente como antioxidantes. Ejemplo: manganeso peroxidasa, glutatión peroxidasa.
Oxigenasa
Esta enzima cataliza la reacción de oxidación. En esta reacción de oxidación, el sustrato es oxidado por un átomo de oxígeno que se obtiene a partir del oxígeno molecular. Ejemplo: triptófano pirrolasa, tirosinasa.
Metiltransferasa
Este grupo involucra enzimas que transfieren grupos metilo de S-adenosilmetionina (SAM) a los sustratos. Por ejemplo, las ADN metiltransferasas transfieren grupos metilo a las citosinas.
Aciltransferasa
Esta enzima cataliza la transferencia del grupo acilo. Ejemplo: carnitina aciltransferasas.
glicosiltransferasa
Este La enzima facilita la transferencia de fracciones de sacáridos a proteínas. residuos principalmente tirosina, serina o treonina. Estos son transmembrana Proteínas adheridas a las membranas. del aparato de Golgi.
transaminasa
Esta enzima cataliza la reacción de intercambio entre un grupo amino y un grupo alfa-ceto. Requiere una coenzima fosfato de piridoxal para su reacción.
Fosfotransferasa
Esta enzima es responsable de la reacción de fosforilación reversible (adición del grupo fosfato). Transfiere el grupo fosforilo a los grupos hidroxilo, carboxi y nitrogenasa. Los aminoácidos que se fosforilan son serina, tirosina y treonina.
La enzima fosforilasa cataliza la adición del grupo fosfato inorgánico al sustrato.
transferasa de azufre
Estas enzimas transferasas están involucradas en la transferencia de grupos que contienen azufre. Ejemplo: la tiosulfato sulfurtransferasa es una enzima mitocondrial que convierte el cianuro en tiocianato. Los sustratos de esta enzima son cianuro y tiosulfato y los productos son sulfito y tiocianato.
Nucleasa
Esta enzima es capaz de escindir los enlaces fosfodiéster presentes en los nucleótidos. Crea un corte simple o un corte doble. Dependiendo de su sitio de escisión, se puede dividir en endo y exonucleasa. Estas enzimas se utilizan ampliamente en biotecnología.
Glicosilasa
Este es un tipo de hidrolasa. enzima que interviene en la hidrólisis de enlaces glucosídicos presentes entre fracciones de glucosilo. Puede ser de dos tipos dependiendo del sitio de acción, es decir, O- o S-glucósidos o N-glucósidos.
Peptidasa
La peptidasa o proteasa se somete a proteólisis, rompiendo los enlaces peptídicos presentes en las cadenas polipeptídicas dando como resultado polipéptidos o aminoácidos más pequeños. Puede ser de siete tipos, como serina proteasas, cisteína proteasas, treonina proteasas, aspártico proteasas, glutámico proteasas, metaloproteasas y asparagina péptido liasas.
liasa
Las liasas facilitan la reacción de eliminación o sustitución junto con la oxidación. Rompe enlaces CO, CC, CN, CS y PO. La mayoría de estas enzimas están presentes como membrana periférica proteínas o como transmembrana proteínas.
Isomerasa
Facilita los cambios estructurales o geométricos intramoleculares de un isómero a otro isómero. Las moléculas se denominan isómeros estructurales o estereoisómeros.
epimerasa
Esta enzima es un tipo de enzima isomerasa. Cataliza la inversión estereoquímica alrededor de un asimétrico carbono en un sustrato que contiene más de un centro de asimetría. Tales moléculas se llaman epímeros. Epimer es un par de diastereoisómeros.
racemasa
Por el contrario, las racemasas facilitan la inversión alrededor de un carbono asimétrico en un sustrato con un centro de asimetría. Ejemplo: metil malonil-CoA epimerasa.
mutasa
Este es un tipo de enzima isomerasa que acelera la interconversión. En esta reacción, los grupos funcionales se desplazan de una posición a otra. Ejemplo: bifosfoglicerato mutasa, fosfoglicerato mutasa.
Ligasa
Esta enzima ayuda a unir moléculas o fracciones grandes mediante la creación de nuevos enlaces. Los más comunes ejemplo es ADN ligasa. Liga varios enlaces como CO, CS, CN, CC y también enlaces de nitrógeno metálico. Estos permanecen como proteínas periféricas o transmembrana.
Quinasa
Este es un tipo de enzima fosfotransferasa donde transfiere el grupo fosforilo del ATP a un sustrato.
descarboxilasa
Esta enzima es responsable de la adición o eliminación del grupo carboxilo. Los ejemplos son glutamato descarboxilasa, histidina descarboxilasa, ornitina descarboxilasa, fosfoenolpiruvato carboxilasa y piruvato descarboxilasa.
¿Qué es una enzima proteica?
Las vías metabólicas dependen únicamente de estas enzimas proteicas..
Las enzimas son moléculas proteicas. Estas biomoléculas aceleran la velocidad de reacción al minimizar la energía de activación intermedia. La mayoría de las enzimas están presentes como proteínas de membrana periférica o como proteínas transmembrana. Las enzimas a menudo requieren una coenzima o un cofactor para su actividad catalítica.
La coenzima es una pequeña molécula orgánica. facilita la transferencia de átomos como NAD, NADPH, FAD, FMN, flavina y ATP. Estas enzimas se pueden clasificar en términos generales en seis grupos. (i) Oxidorreductasa (ii) Transferasa (iii) Hidrolasas (iv) Liasas (v) Isomerasas y (vi) Ligasas
Estructura de la enzima proteica
En su mayoría estos son Proteinas globulares.
Las enzimas contienen cadenas lineales de aminoácidos con enlaces disulfuro que dan lugar a una estructura tridimensional, estructura globular. la enzima el tamaño varía desde unos pocos residuos de aminoácidos hasta más de 2500 residuos. Sin embargo, una porción más pequeña de esta estructura globular está involucrada en la actividad catalítica.
Existen sitios de unión que se soluciones y a una sustrato particular, cofactor o coenzima. Los sitios catalítico y de unión juntos forman el sitios activos de una enzima.
Conclusión
Las enzimas son proteínas globulares presentes en las células como proteínas de membrana periférica o proteínas transmembrana. Junto con varias coenzimas y cofactores que facilitan diversas reacciones bioquímicas, como reacciones de oxidación-reducción, eliminación, sustitución y reacciones de inversión.
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Soy estudiante de doctorado de CSIR-CIMAP, Lucknow. Me dedico al campo de la metabolómica vegetal y las ciencias ambientales. Completé mi posgrado de la Universidad de Calcuta con experiencia en Biología Molecular de Plantas y Nanotecnología. Soy un lector apasionado y desarrollo incesantemente conceptos en todos los nichos de las ciencias biológicas. He publicado artículos de investigación en revistas revisadas por pares de Elsevier y Springer. Aparte de los intereses académicos, también me apasionan las cosas creativas como la fotografía y aprender nuevos idiomas.
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