En este articulo " Enlace peptídico vs Disulfide Bond”, la diferencia y la comparación entre estos dos enlaces se discuten brevemente.
| Asunto | Enlace peptídico | Enlace disulfuro |
| Conexión entre | Los enlaces peptídicos conectan dos aminoácidos cualesquiera. | Los enlaces disulfuro son el enlace entre los grupos tiol del residuo de cisteína en las proteínas. |
| Función | Los enlaces peptídicos forman la estructura primaria de las moléculas de proteína. | función de este enlace disulfuro es para estabilizar la estructura secundaria y terciaria de proteínas. |
| átomos participantes | El átomo de nitrógeno del grupo amino de un aminoácido forma el enlace peptídico con el átomo de carbono del grupo ácido carboxílico que proviene de otro aminoácido. | La cisteína, que tiene un grupo -SH en su cadena lateral, participa en la formación de enlaces disulfuro. |
| Reacción de formación | Los enlaces peptídicos se forman a través de la reacción de condensación.. | Los enlaces disulfuro se forman a través del proceso de plegamiento oxidativo. |
La formación del enlace disulfuro implica una reacción entre los grupos tiol provenientes de dos residuos de cisteína, en los que S– El anión puede actuar como nucleófilo y ataca la cadena lateral de otro residuo de cisteína para formar el enlace disulfuro.
Para saber más, consulte 15 ejemplos de enlaces covalentes coordinados: información y hechos detallados
Definición de enlace disulfuro y enlace peptídico
Enlaces disulfuro se forman entre los grupos sulfhidrilo (SH) de la cadena lateral de los residuos de cisteína ta través del proceso de plegamiento oxidativo. Este enlace de sulfuro es un componente clave de la estructura secundaria y terciaria de las moléculas de proteína. Esto es básicamente un enlace covalente químico, juega un papel importante en la gelificación inducida por calor de las proteínas globulares. El enlace disulfuro (enlace SS) ayuda a unir dos cadenas peptídicas o diferentes partes de cualquier otra cadena peptídica y se convierte en el determinante estructural de la proteína.
Péptidos enlace es un covalente químico enlace que también se conoce como amida (CONH2) enlace presente en la estructura primaria de la proteína. Este enlace se forma uniendo dos alfa (α)amino consecutivos ácido. En este formación de enlaces peptídicos, el grupo amino (NH2) de un alfa aminoácido reacciona con el grupo ácido carboxílico (COOH) de otro alfa aminoácido a través del proceso de condensación (eliminación de una molécula de agua).
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Para saber más, consulte Más de 5 ejemplos de enlaces dobles: datos y conocimientos detallados
Preguntas más frecuentes (FAQ)
¿Pueden los péptidos tener enlaces disulfuro?
Estos enlaces disulfuro se encuentran en casi todos los tipos de péptidos o proteínas extracelulares y es un componente integral de la estructura terciaria de la proteína.
En las proteínas, los puentes disulfuro, que se forman por el acoplamiento de dos grupos tiol (grupos SH), son la columna vertebral de la estructura secundaria y terciaria de la proteína. Este enlace se expresa como “RSSR1”, también conocido como bono SS.
Este enlace generalmente consta de una parte polar o hidrófila y una parte no polar o hidrófila.. Las cadenas laterales hidrofílicas a menudo se orientan hacia la superficie, mientras que la parte no polar o hidrofílica se empuja principalmente hacia el interior de la estructura de la proteína. Con los grupos polares, accesibles en la superficie, las proteínas pueden unirse con otras moléculas proteicas o no proteicas.
Por lo tanto, el enlace disulfuro estabiliza la estructura 3D de la proteína y exhibe una actividad redox fisiológicamente apropiada. Estos enlaces también ayudan a disminuir las opciones entrópicas que facilitan la progresión del plegado hacia la configuración incorrectamente plegada.
Este vínculo puede gobernar los procesos biológicos básicos en los organismos vivos.. formación del enlace disulfuro por el enlace entre las dos cadenas laterales que consisten en átomos de S conduce a dos proceso de transferencia de electrones de un grupo sulfihidrilo reducido de cisteínas (SH) al grupo de cistina oxidado (SS).
La reacción anterior a menudo se acelera mediante un catalizador enzimático, tiorredoxina o disulfuro de proteínas isomerasas.
Los enlaces disulfuro se forman básicamente intramolecular, pero en algunos casos puede formarse entre dos cisteínas visibles.
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Para saber más, consulte Estereoselectivo frente a estereoespecífico: información y hechos detallados
¿Qué péptidos pueden formar enlaces disulfuro?
Los péptidos que no tienen grupos sulfhidrilo (grupos SH) no pueden participar en la formación de enlaces disulfuro.
Hay casi 500 aminoácidos conocidos por los científicos. Entre ellos, solo hay veinte aminoácidos que son el componente de construcción de cualquier organismo vivo. En la formación de enlaces peptídicos pueden participar casi todos estos veinte aminoácidos, pero no todos pueden participar en la formación de enlaces disulfuro.
Los aminoácidos que sólo tienen grupos tiol o sulfuhidrilo puede formar el enlace disulfuro. En este grupo la cisteína es la única aminoácidos (aminoácido no esencial) que tiene la capacidad de formar este enlace.
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La cisteína es ligeramente diferente de los otros aminoácidos conocidos. debido a su grupo SH reactivo. Así, dos residuos de cisteína pueden formar el enlace disulfuro entre diferentes partes de las mismas moléculas de proteína a través de sus grupos tiol oxidables. Incluso los residuos también pueden formar este enlace entre dos cadenas polipeptídicas separadas.
La cisteína es muy importante para el colágeno y la proteína principal para la piel, las uñas y el cabello. La cisteína se puede encontrar principalmente en los dominios extracelulares de las proteínas de membrana y también en las proteínas secretoras.
Hay otro aminoácido que contiene azufre, La metionina, no puede participar en la formación de enlaces disulfuro debido a la ausencia de grupos tiol .Tiene grupo metilo (CH3) unido con azufre. Este accesorio hace que la metionina sea más hidrófoba, estéricamente impedida y mucho menos reactiva en comparación con la cisteína.
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La ventaja de la cisteína sobre otros aminoácidos que contienen azufre en la formación del enlace disulfuro es que la cisteína se puede oxidar fácilmente y forman el dímero que contiene un enlace disulfuro entre dos residuos de cisteína en una cadena polipeptídica.
Para saber más por favor siga Ejemplos de SN2: información y hechos detallados
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