En este artículo, discutimos qué es el enlace peptídico, la estructura del enlace peptídico, la síntesis y los hechos detallados.
Antes de comenzar con un enlace peptídico, primero sabemos que un enlace peptídico no es más que una combinación de dos o más aminoácidos. La terminal N de un aminoácido se une a la terminal C de otro aminoácido y forma un enlace peptídico. Este enlace peptídico puede formar una estructura proteica.
Si el aminoácido contiene algún grupo aromático, entonces puede formar una estructura de proteína terciaria. En resumen, los enlaces peptídicos no son más que un polímero de aminoácidos unidos a aminoácidos a través de un enlace amida con pérdida de agua.
Fórmula de enlaces peptídicos
Si consideramos una estructura de enlace peptídico, podemos encontrar fácilmente la fórmula del enlace peptídico. La fórmula del enlace peptídico es R1-CONH-R2. Donde -CONH- es el enlace de enlace amida y R1 Y R2 son la cadena lateral de dos aminoácidos diferentes.
Estructura del enlace peptídico
La estructura del enlace peptídico es rígida, planificadora y trans. Muestra un carácter de doble enlace parcial debido al efecto de resonancia entre el N de la amida y el O del grupo carboxilo.
Aquí, el hidrógeno del grupo amida y el O del grupo carboxilo se encuentran trans entre sí.
Síntesis del enlace peptídico
Hay cinco pasos para sintetizar un enlace peptídico, se enumeran a continuación
- N-protección de aminoácido N-terminal
- C-protección del aminoácido C-terminal
- Activación del grupo -COOH del aminoácido N-terminal N-protegido
- Formación de enlaces amida
- Desprotección
Protección N del aminoácido N-terminal (alanina) usando la funcionalidad tboc
En enlace peptídico estructurar el par solitario over N es atacado en el carbono carbonilo de la funcionalidad tboc y obtiene un grupo Amina protegido, por lo que ya no puede reaccionar con otro reactivo.
Protección C del aminoácido C-terminal (glicina) por etanol en presencia de ácido
En presencia de ácido fuerte y etanol, el grupo ácido se convierte en éster, es una simple reacción de esterificación. Entonces, este grupo carboxilo se protegió o bloqueó y no interfirió con ninguna otra reacción.
Activación del grupo -COOH del aminoácido N-terminal N-protegido
As Ácido carboxílico es menos reactivo debido a la presencia del grupo carboxilo, por lo que necesitaba ser activado para participar en la reacción deseada.
Entonces, necesitamos un agente activador que pueda activar el grupo carboxílico.
Usamos aquí di-ciclohexil carbodiimida para activar el grupo carboxílico convirtiéndolo en una amida. La amida tiene mayor reactividad que el grupo carboxílico.
El par solitario sobre O en el grupo carboxílico atacó el centro de carbono en DCC y el grupo carboxílico se convirtió en el grupo amida.
Formación de enlaces amida/formación de enlaces peptídicos
Ahora es el momento de hacer un enlace peptídico a través de la pérdida de agua entre los aminoácidos N-protegidos y los aminoácidos C-protegidos.
Desprotección
Ahora es el momento de desproteger el terminal N y el terminal C de los aminoácidos para obtener el enlace peptídico original..
La funcionalidad Tboc se puede eliminar con una condición básica leve o usando TFA/CH2Cl2 y parte de éster eliminada por condición básica.
El nombre del enlace peptídico está de acuerdo con las primeras 3 letras de cada aminoácido y el primer nombre comienza con ese aminoácido cuya terminal N se protege.
Estructura de resonancia del enlace peptídico
Sí, existe una posible estructura resonante en una estructura de enlace peptídico. Como la estructura del enlace peptídico es un planificador, se supone que todas las moléculas están en el mismo plano. y la resonancia ocurre dentro del grupo amida entre los átomos de C=O y N que están unidos con ese C.
¿Se forma la estructura del enlace peptídico durante la transcripción?
En la estructura de enlace peptídico, un factor de transcripción reconoce cierta región de ADN que controla el código genético en el ARN. La proteína de ADN puede formarse mediante dedos de ZN y estos dedos de Zn contienen un donante de cisteína -S y un donante de histidina-N. Por último, forman α-hélice. La cisteína y la histidina son aminoácidos y pueden formar enlaces peptídicos en la transcripción.
El residuo característico de los dedos de Zn es
-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2 - 4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Su-X3 - 5-Su-
Donde X es aminoácidos variables. Zn es particularmente adecuado para unir proteínas en una confirmación particular según la serie de Irving-William y, por lo tanto, forma un complejo estable a través de donantes S y N. Esta es una proteína redox inactiva por lo que puede evitar el daño oxidativo del ADN.
Estructura del enlace disulfuro peptídico
Muchas proteínas, péptidos y enzimas desarrollaron varios mecanismos de defensa que les impiden desnaturalizarse o degradarse. El enlace disulfuro es una de las técnicas de protección. El enlace disulfuro aumenta la estabilidad termodinámica de un péptido y de una proteína. Un enlace disulfuro puede salvar un enlace peptídico de alta temperatura, pH muy ácido o básico, y una alta concentración de disolventes orgánicos aumentando la vida media del péptido.
En general, los enlaces disulfuro estabilizan las proteínas correctamente plegadas y desestabilizan el desnaturalizante.
Principalmente el enlace disulfuro se puede ver en aquellos péptidos formados a partir del aminoácido cisteína. Hay dos mecanismos de formación de enlaces disulfuro, uno es la química del intercambio tiol/sulfuro y otro es la cinética y la termodinámica del plegamiento oxidativo.
En el siglo 1st Se realizará la reactividad escalonada del tiolato de cisteína y luego se romperá el disulfuro mixto mediante un ataque nucleofílico de 2nd tiolato de proteína. Como tiol eliminado como grupo saliente por el tiolato de cisteína.
Estructura de enlaces peptídicos en proteínas.
Hay principalmente cuatro tipos de estructuras proteicas.
- Primaria – Ensamblaje
- Plegado secundario
- Embalaje terciario
- Interacción cuaternaria
Estructura primaria
El montaje se produce en el ribosoma de la estructura primaria. Estructura primaria implicada en la deshidratación, síntesis de proteínas y polimerización de aminoácidos a los que se unen. al ARNt:
NH3+ – {A + B a AB + H2O}n -ARRULLO–
El proceso anterior es termodinámicamente desfavorable ya que el cambio de energía, es decir, DE = +10kJ/mol, por lo que el cambio en la energía libre de Gibb será positivo. La estructura primaria es lineal, ordenada y unidimensional. Tiene una secuencia especial de aminoácidos que están en algún orden. Por convención, el nombre de la estructura primaria se escribe del Extremo del terminal N al terminal C fin.
Para una estructura primaria, un polímero de aminoácidos perfectamente lineal es inútil ya que la función del aminoácido lineal es nula y energéticamente desfavorable.
Estructura secundaria
En la estructura secundaria, la proteína se pliega. El proceso de plegamiento ocurre en el citosol. La estructura secundaria de una proteína está involucrada en la interacción espacial entre los aminoácidos. La estructura secundaria puede o no involucrar proteínas chaperonas pero el proceso no es termodinámicamente el valor favorable del cambio en la energía es muy bajo.
La estructura de una proteína secundaria es no lineal y tridimensional. Los factores de estabilización de la proteína secundaria son los enlaces de hidrógeno, la fuerza electrostática y la atracción de van der Waal.
Determinación de la estructura secundaria
Bobina aleatoria (estado desplegado)
positivo a 212 nm (π->π*)
negativo a 195 nm (n->π*)
b -Hoja
negativo a 218 nm (π->π*)
positivo a 196 nm (n->π*)
a-hélice
positivo (π->π*)perpendicular a 192nm
negativo (π->π*)paralelo a 209nm
negativo a 222 nm está desplazado hacia el rojo (n->π*)
Estructura terciaria
El empaquetamiento de una proteína ocurre en el citosol (~60% de agua a granel, ~40% de agua de hidratación). Los chaperones y las proteínas de membrana promovieron el proceso en el que interactúan el solvente y la estructura secundaria de la proteína. La estructura terciaria cae en estados de glóbulos fundidos. Esta es una parte esencial. El proceso es termodinámicamente desfavorable ya que la entropía global de esta reacción disminuye debido al efecto hidrofóbico. Entonces se necesita para la formación de la estructura terciaria.
La estructura de una proteína terciaria es no lineal y tridimensional como una estructura secundaria. El factor de estabilización de la estructura terciaria son los enlaces de hidrógeno, el empaque hidrofóbico e incluso, a veces, los enlaces covalentes, como la formación de enlaces disulfuro. Un polímero de aminoácidos globulares está plegado y su función es catalítica y es un proceso energéticamente favorable.
Estructura cuaternaria
La interacción ocurre en el citosol, que está muy cerca de otras proteínas de empaquetamiento plegadas y dispuestas, de modo que la interacción puede ser lo suficientemente fuerte. El proceso de interacción en la estructura cuaternaria es promovido por chaperonas, proteínas de membrana y elementos citosólicos y extracelulares. El DE del proceso disminuye. Aquí ocurre la desolvatación que resulta en una reducción del área superficial.
La proteína globular es un ejemplo de una estructura cuaternaria, por ejemplo, la hemoglobina.
La estructura cuaternaria participa en gran medida en el papel catalítico. La estructura cuaternaria también son proteínas fibrosas, por ejemplo colágeno, que juega un papel importante en la determinación estructural. De esta manera se forma la estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria es no lineal, tridimensional. También participa en polímeros de aminoácidos globales y distintos en diferentes secuencias de aminoácidos. El enlace de hidrógeno, el enlace covalente, el empaque hidrofóbico y la exposición hidrofílica estabilizaron la estructura cuaternaria.
Preguntas Frecuentes
¿Por qué el enlace peptídico no está involucrado en la estructura terciaria?
En realidad, la estructura de la proteína terciaria se forma debido a la interacción del grupo R de aminoácidos.
Estas interacciones de grupos alquilo pueden implicar enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo, fuerzas de dispersión de London, interacción de van der Waal y, en algún momento, también pueden ser enlaces disulfuro. Además, en algún momento se produce una interacción hidrofóbica en los aminoácidos que no son polares. Por lo tanto, no hay posibilidad de formación de enlaces amida o formación de enlaces peptídicos en la estructura terciaria.
¿Por qué el enlace peptídico es un doble enlace parcial?
Debido a la resonancia entre C=O y CN del grupo amida, hay deslocalización de electrones y se formará un enlace C=N parcial. Esto solo sucede cuando los aminoácidos forman un enlace peptídico. Entonces, el enlace peptídico contiene un doble enlace parcial.
¿Por qué el enlace peptídico es plano?
En un enlace peptídico, todos los átomos de carbono de los aminoácidos individuales son sp2 hibridado.
Entonces, son planos y se encuentran en el mismo plano. También es evidente que es posible que haya resonancia en el enlace peptídico y que la resonancia ocurra solo cuando todos los átomos están presentes en el mismo plano. Entonces, el enlace peptídico es plano.
Lea más sobre la siguiente estructura y características
| ZnO ZnS Fe3O4 NaClO2 Litio Krypton Neon NaHSO4 KMnO4 ZnSO4 | NaH2PO4 FeO Fe2S3 Ácido Hialurónico Enlace disulfuro aminoácido alanina Ácido glicólico Heptano Glicina Gold | Superabundanciaácido ámico Grafito ácido hexanoico |
Hola... Soy Biswarup Chandra Dey, completé mi Maestría en Química de la Universidad Central de Punjab. Mi área de especialización es la Química Inorgánica. La química no se trata solo de leer línea por línea y memorizar, es un concepto para entender de una manera fácil y aquí estoy compartiendo con ustedes el concepto sobre química que aprendo porque vale la pena compartir el conocimiento.