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Las enzimas existen en dos formas inactivas y activas. La forma inactiva de la enzima se conoce como zimógeno y la forma activa se llama holoenzima. La holoenzima consta de dos componentes, a saber, apoenzima y coenzima. La apoenzima regula la especificidad de los sustratos en combinación con una coenzima que es un potenciador de la actividad catalítica de una enzima.
La holoenzima se conoce como una forma bioquímica activa completa de una enzima que se compone de dos componentes, apoenzima y una coenzima que hace que la enzima sea catalíticamente activa. También determinan la especificidad de la enzima con respecto a diferentes sustratos en la mezcla de reacción al unirse al sitio activo de la enzima donde tiene lugar la transformación de sustratos en productos.
Funciones de las holoenzimas
Una enzima en su forma activa se conoce como holoenzima que es catalíticamente activa y participa en el proceso de reacción donde los sustratos se convierten en productos. Al final de la reacción, los constituyentes de la enzima, como la apoenzima y la coenzima, que son pequeñas moléculas de proteína o grupos funcionales, se liberan desde el sitio activo de la enzima al torrente sanguíneo para participar en otra reacción enzimática.
La enzima necesita un cofactor para su activación y funciones completas, sin ningún cofactor, una enzima se volverá inactiva y se denomina zimógeno. Un ejemplo de zimógeno puede ser el tripsinógeno, que es una forma inactiva de tripsina. Los cofactores incluyen moléculas no proteicas o iones metálicos que mejoran la actividad catalítica de una enzima.
Estructura de las holoenzimas
Una composición típica de holoenzima incluye una enzima más un cofactor y una apoenzima, que puede ser cualquier molécula no proteica. Hay una variedad de holoenzimas diferentes, cada una de las cuales tiene sus funciones importantes. Los componentes estructurales de algunas holoenzimas son los siguientes:
- ADN polimerasa III: consta de sus subunidades, la subunidad alfa (α), la ε Subunidad y subunidad θ.
- ARN polimerasa II: consta de múltiples proteínas que intervienen en la transcripción del ADN. Consta de 12 subunidades y su tamaño es de 550 kilo Dalton. Básicamente contiene factores transcripcionales, ARN polimerasa II y proteínas reguladoras de la expresión génica que en conjunto se conocen como proteínas SRB.
- Proteína Quinasa A Holoenzima: Existe en dos formas, la forma inactiva y activa. La forma inactiva de PKA consta de tetrámero con dos subunidades reguladoras y dos subunidades catalíticas. Es un tipo de serina proteína quinasa.
Ejemplos de holoenzimas
Hay diferentes tipos de holoenzimas conocidas con múltiples subunidades y se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas. Los ejemplos de holoenzimas incluyen;
ADN polimerasa III
La ADN polimerasa III es una holoenzima que participa principalmente en la replicación de procariotas. Funciona en combinación con otras ADN polimerasas, incluidas Pol I, Pol II, Pol IV y V.
ARN polimerasa II
La ARN polimerasa II es una holoenzima que se encuentra en los eucariotas y que participa en el proceso de transcripción, formación de un ARNm, ARNsn y microARN a partir del dúplex de ADN. También se conoce como ARN polimerasa dependiente de ADN.
Proteína Quinasa A Holoenzima
La holoenzima PKA actúa como receptor del monofosfato de adenosina cíclico (cAMP) y también es un regulador de la función cardíaca y su morfología. Es activado por diferentes tipos de ligandos, como hormonas, neurotransmisores y otras señales.
¿Cuál es la relación entre la holoenzima y la enzima?
La holoenzima es una enzima unida a cofactores y coenzimas que potencia su actividad catalítica. Las enzimas están inactivas en su forma normal; están flotando libremente en el torrente sanguíneo esperando ser activados por sus socios de unión específicos. Se activan por la unión eficiente de cofactores y coenzimas y luego se denominan holoenzimas.
El tripsinógeno es una forma inactiva de la enzima tripsina que se produce en el páncreas y se activa en la forma activa de tripsina mediante la escisión del péptido de activación amino-terminal con la ayuda de la enteroquinasa en el intestino delgado.
Diferencia entre holoenzima y apoenzima
| Holoenzima | Apoenzima |
| La holoenzima es una estructura compleja que se forma por la combinación de la apoenzima y sus cofactores que no son de naturaleza proteica. | La apoenzima es la forma inactiva de una enzima que se convierte en la forma activada mediante la unión de ciertos cofactores. |
| Se refiere a la forma catalíticamente activa completa de la enzima. | Se conoce como una enzima inactiva. |
| Está compuesto por una enzima y varios cofactores. | Está compuesto únicamente de enzima. |
| Su estructura es compleja y activa. | La estructura es menos compleja e inactiva. |
| Los ejemplos incluyen ADN polimerasa III y ARN polimerasa II, que son estructuras de múltiples subunidades. | Los ejemplos incluyen, tripsinógeno, apo glucosa oxidasa, etc. |
¿Cómo es la holoenzima una enzima?
La holoenzima es una forma activa completa de enzima que participa en la activación catalítica de las reacciones químicas y biológicas que ocurren dentro de las células. Las holoenzimas contienen múltiples subunidades en diferentes formas. La holoenzima está formada por una enzima inactiva unida a coenzimas.
Las enzimas están compuestas solo de proteínas, mientras que la holoenzima es una forma conjugada de una enzima inactiva y una molécula no proteica llamada cofactor que hace que la enzima sea catalíticamente activa.
¿Es la holoenzima una enzima activa?
Sí, la holoenzima es un complejo de cofactores y coenzimas que juntos activan la apoenzima, que es una enzima inactiva. La forma activa de la apoenzima se conoce como holoenzima, que mejora la velocidad de las reacciones bioquímicas. El cofactor que es el compañero de unión de la apoenzima es una molécula no proteica o un ion metálico.
La ejemplo de cofactor incluye, ATP, minerales y vitaminas. Las coenzimas son moléculas orgánicas. que incluyen, dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD), fosfato de dinucleótido de nicotina y adenina (NADP), dinucleótido de flavina y adenina) FAD). Estas coenzimas están involucradas en la reacción de transferencia de electrones.
¿Puede toda enzima ser la holoenzima?
Sí, todas las enzimas pueden ser holoenzimas. Cualquier enzima no puede permanecer inactiva durante mucho tiempo en una célula viva. La enzima necesita cofactores para activarse y, sin ningún cofactor, se denominan apoenzimas. Las holoenzimas son enzimas catalíticamente activas que actúan en una variedad de reacciones bioquímicas dentro de los organismos vivos.
¿Dónde se encuentran las holoenzimas?
Hay una variedad de holoenzimas que se encuentran en el cuerpo que se producen de forma natural mediante la conjugación de cofactores y coenzimas con la enzima. Un tipo de holoenzima es CaMKII, que se compone de 12 subunidades que se encuentran en las sinapsis donde las células nerviosas se unen entre sí. Se encuentra que la holoenzima PKA (proteína quinasa A) se activa funcionalmente en el corazón, donde regula el funcionamiento y la morfología cardíaca. ADN
¿Cómo se producen las holoenzimas y cuándo?
La apoenzima y sus cofactores de unión están involucrados en la producción de holoenzimas. Las holoenzimas están formadas por polipéptidos y cofactores inorgánicos u orgánicos. La apoenzima es una enzima inactiva que necesita cofactores y coenzimas para pasar a su etapa activa. Después de ser activada por sus socios de unión, una enzima ahora se llama Holoenzima que es catalíticamente activa.
Las holoenzimas también se llaman enzimas conjugadas.. Las ARN polimerasas bacterianas están formadas por ciertas proteínas y múltiples subunidades. Se encuentra que la holoenzima de la ADN polimerasa III se activa en la horquilla de replicación y es parte del replisoma durante la replicación del ADN procariótico. La holoenzima ARN polimerasa se encuentra en eucariotas y se activa durante el proceso de formación de ARN conocido como proceso de traducción.
¿Qué es importante acerca de las holoenzimas?
La holoenzima es importante debido a su función como enzima activa con una alta actividad catalítica. La función principal de las holoenzimas es la formación de productos a partir de una variedad de sustratos. Las holoenzimas juegan un papel importante en varios procesos biológicos tanto en procariotas como en eucariotas.
La ADN polimerasa III y la ARN polimerasa II son un tipo de holoenzimas que son importantes para la síntesis de ARNm, ARNsn y microARN en procariotas y eucariotas.
Conclusión
Para concluir el artículo, podemos decir que las holoenzimas son la forma activa de las enzimas y son importantes para realizar una variedad de reacciones biológicas y son importantes para mantener el funcionamiento normal de las células.
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